Estructura básica de la inmunoglobulina

La estructura básica de una inmunoglobulina  consiste en cuatro cadenas polipeptídicas: dos cadenas pesadas idénticas y dos cadenas ligeras idénticas, dispuestas en forma de Y. Cada cadena polipeptídica contiene regiones constantes y variables.

Las regiones variables de las cadenas pesadas y ligeras son las regiones de unión al antígeno, también conocidas como fragmentos de unión variable (Fv), que determinan la especificidad del anticuerpo para un antígeno particular. Los fragmentos de unión variable contienen una gran cantidad de diversidad en su secuencia de aminoácidos, lo que permite a los anticuerpos reconocer y unirse a una amplia variedad de antígenos.

Las regiones constantes de las cadenas pesadas y ligeras son las regiones que determinan la clase o isotipo del anticuerpo, como IgG, IgM, IgA, IgD o IgE. Las regiones constantes también desempeñan un papel en la activación del sistema inmunológico y en la unión a los receptores celulares.


 Marrack, J. R. (1938). Chemistry of antigens and antibodies (2nd ed. edición). Londres: His Majesty's Stationery Office.

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