Estructura molecular de la inmunoglobulina

  La inmunoglobulina o anticuerpo es esencial para el funcionamiento del sistema inmunológico y la defensa del organismo contra infecciones y enfermedades. Al reconocer y unirse específicamente a los antígenos, las inmunoglobulinas ayudan a eliminarlos del cuerpo y a prevenir infecciones futuras. Los anticuerpos también juegan un papel clave en la activación del sistema inmunológico, ya que pueden unirse a los receptores celulares Fc presentes en las células inmunitarias, lo que desencadena una serie de respuestas inmunitarias, como la activación del complemento y la fagocitosis. Cylwik B, Naklicki M, Chrostek L, Gruszewska E.  Congenital disorders of glycosylation. Part I.  Defects of protein N-glycosylation. Acta Biochim Pol. 2013

La inmunoglobulina G (IgG) es la inmunoglobulina más abundante en la circulación sanguínea y se encuentra en todas las secreciones corporales. Tiene una vida media de 21 días y puede atravesar la placenta, lo que la convierte en un importante anticuerpo para la protección del feto. La IgG se une a los antígenos mediante la región Fab y activa el complemento a través de la región Fc. La inmunoglobulina M (IgM) es la primera inmunoglobulina que se produce en respuesta a una infección y se encuentra principalmente en la circulación sanguínea. Se presenta como un pentámero con cinco unidades monoméricas unidas mediante enlaces disulfuro. La IgM es muy efectiva en la activación del complemento y en la opsonización de patógenos. Suele encontrarse en la superficie de los linfocitos B y es importante en la formación de anticuerpos policlonales. La inmunoglobulina A (IgA) se encuentra en las secreciones mucosas, como la saliva, la leche materna, las lágrimas y el moco, y protege las superfi...